Този пептид беше изолиран от Breithaupt и Habermann през 1969 г. чрез йонообменно пречистване на малката гелфилтрационна фракция Ор. Фракцията се отделя от гелфилтрационната колона със сефадекс Г-50 между мелитина и апамина. Наименованието на пептида MCD (Mast Gell Degranulating) произхожда от способността му да лизира гранулите на мастоцитите. При този процес се освобождават включените в тях хистамин, серотонин, хепарин и химотрипсиноподобен протеолитичен ензим. Пептидът е изграден от 22 аминокиселини. От ами­нокиселинния му състав се извежда относителна молекулна ма­са 2588. Пептидът проявява силно базични свойства (изоелектричен пункт около pH 12), които се дължат на наличните в състава му 9 основни аминокиселини срещу 2 молекули аспарагинова киселина, от които едната е с амидирана карбоксилна група. Първичната структура (подреждането на аминокиселините) на MCD-пептида подобно на тази на апамина беше открита едновременно от немски и английски изследователи. В номен­клатурата на Великобритания пептидът е овначен като пеп­тид 401. Има известно структурно сходство между MCD-пептида и апамина. Двата пептида са силно базични, имат близки по дъл­жина полипептидни вериги с по два дисулфидни моста, не съдържат ароматни аминокиселини, метионин, серии и треонин. Структурата на MCD-пептида между позиции 3 и 6 е иден­тична със структурата на апамина в позиция 1—4. През 1964 г. Fredholm установи, че фактор, различен от фосфолипаза А и от мелитина, дегранулира мезентериалните мастоцити, т. е. отделя от клетките гранулите, които съдържат биологично активни вещества. През следващия етап гранули­те се разрушават и от тях се освобождават хистамин и серото­нин. Изолираният пет години по-късно MCD-пептид (пептид 401) вероятно е идентичен на този фактор. Фосфолипаза А и мелитинът освобождават биогенни ами­ни от мастоцитите, като увреждат клетъчната мембрана и раз­рушават клетките и клетъчните органели. За разлика от тях MCD-пептидът е не само по-силен дегранулиращ и освобожда­ващ хистамин агент (той проявява при равни концентрации 40 пъти по-силен ефект на освобождаване на хистамин), но проя­вява активността си и по друг механизъм. Той спада към гру­пата на т. нар. „специфични хистамин-либератори“. Типичен представител на тази група е съединението 48/80. Специфичните хистамин-либератори дегранулират мастоцитите и освобождават съдържащите се в тях биологично активни вещества чрез задействуване на специална енергозависима каталитична, систе­ма, разположена в мастоцитите. Съветски автори установиха, че алкалоидът папаверин „изчерпва“ енер­гийните запаси в мастоцитите и намалява предизвиканото от МСD-пептида освобождаване на хистамин от тях. Процесът на хистаминното освобож­даване зависи от температурата. Температури под 38° С го потискат. За разлика от хистаминното освобождаване при алергични реакции процесът, предизвикан от МС D-пептида, не се потиска от цикличния аденозинмонофосфат и от веществата, които стимулират неговия биосинтез или намаля­ват разграждането му. Синтетичният специфичен хистамин-либератор 48/80 е токсичен и 4 mg/kg причиняват смъртта на половината от венозно инжек­тираните мишки. МС D-пептидът е нетоксичен и при десетократно по-голяма доза.