med_30Ензима алфаглюкозидаза открихме при изолиране на кисе­лата фосфомоноестераза в пчелната отрова. При йонообменната хроматография преди фракцията на фосфатазата се отдели добре очертана белтъчна фракция. Когато проверихме дей­ствието й върху различни субстрати, тя прояви алфаглюкозидазна активност. Количеството й в отровата е под 1%. Както останалите ензими от пчелната отрова, алфаглюкозидазата е глюкопротеин. В сравнение с другите съставки на отровата относителната й молекулна маса е най-голяма — 170 000. Съдържанието на недефинирани още по вид захари в молекулата й е 2,6%. В аминокиселинния й състав отсъствуват сярасъдържащите аминокиселини метионин и цистеин. Оп­тимумът на ензимната й активност е при pH 4,8. Проявява висока субстратна специфичност — разгражда само синтетични глюкозиди с D-структура и с а-конфигурация на връзката с незахарната част на молекулата. Хидролизира слабо малто­зата и не разгражда гликогена и декстрина. Ензимът е термолабилен и по-чувствителен от хиалурони­дазата и фосфатазата към високи температури и неблагоприят­ни условия на съхранение. Интересна особеност на молекулата на алфаглюкозидазата е, че в присъствие на субстрата й (ве­ществото, върху което действува) стабилността й към високи температури силно се увеличава. Това вероятно обуславя и ви­сокия й температурен оптимум — 46° С. Активността й при 56° С е по-висока, отколкото при 37° С. Алфаглюкозидазата на пчелната отрова не проявява токсич­ни свойства. Биологичната й роля в отровата не е известна. Не се знае дали действува върху някои мембранни глюкопротеини и глюколипиди в организма. Възможно е да е остатък от ензи­мен комплекс, разграждащ някои природни гликозиди в некта­ра и прашеца. Предстои да се провери и действието й върху глюконовите части от молекулите на ензимите на отровата. Установеното напоследък разнообразие от молекулни форми на тези ензими поради различия във въглехидратните им части е основание да се смята, че е в резултат на ензимно разграждане. Алфаглюко­зидазата е антиген и вероятно има и алергизиращи свойства.